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dc.contributor.advisorBisaillon, Martin
dc.contributor.authorRainville Sirois, Julienfr
dc.date.accessioned2017-01-23T15:13:14Z
dc.date.available2017-01-23T15:13:14Z
dc.date.created2016fr
dc.date.issued2017-01-23
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/9885
dc.description.abstractLa déstabilisation des structures G-quadruplex au niveau des acides nucléiques a des répercussions physiologiques importantes. L’accentuation des connaissances concernant les processus cellulaires associés au métabolisme des structures des G4 est primordiale. Une panoplie d’hélicases à G4 est impliquée dans le métabolisme des structures G4, notamment l’hélicase humaine DHX36. Il a été déterminé au préalable par certains groupes de recherche que l’hélicase DHX36 se lie à son substrat l’ARN G4 et utilise des nucléosides triphosphates afin de catalyser le dépliement de la structure G-quadruplex. Toutefois, l’interaction avec l’ARN G4 a été sommairement caractérisée et la spécificité nucléotidique n’a toujours pas été évaluée. Ainsi, nous avons décidé d’approfondir les connaissances du mécanisme de dépliement de la structure du G4 d’ARN par l’hélicase DHX36. Notamment, en évaluant la thermodynamique de l’interaction entre l’hélicase et l’ARN G4 afin de révéler particulièrement l’efficacité de liaison mais également en évaluant la spécificité nucléotidique de l’hélicase DHX36 afin d’effectuer le dépliement de l’ARN G4. La combinaison des analogues de nucléotides et le modèle structural permettent de révéler les caractéristiques structurales et fonctionnelles de l’interaction entre l’hélicase humaine DHX36 et l’ATP. Nos analyses permettent de constater que l’enzyme DHX36 est en mesure d’utiliser autant l’ATP que GTP afin de dérouler les structures G4 d’ARN ayant, par contre, une spécificité accrue pour la molécule d’ATP.fr
dc.language.isofrefr
dc.publisherUniversité de Sherbrookefr
dc.rights© Julien Rainville Siroisfr
dc.rightsAttribution - Pas d’Utilisation Commerciale - Pas de Modification 2.5 Canada*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ca/*
dc.subjectHélicasefr
dc.subjectDHX36fr
dc.subjectRHAUfr
dc.subjectARN G-Quadruplexfr
dc.subjectAnaloguesfr
dc.subjectModélisationfr
dc.titleInvestigation de la spécificité nucléotidique de l’hélicase DHX36 lors du déroulement de structures d’ARN G-quadruplex.fr
dc.typeMémoirefr
tme.degree.disciplineBiochimiefr
tme.degree.grantorFaculté de médecine et des sciences de la santéfr
tme.degree.levelMaîtrisefr
tme.degree.nameM. Sc.fr


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© Julien Rainville Sirois
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