• Français
    • English
  • Français 
    • Français
    • English
  • Login
View Document 
  •   Savoirs UdeS Home
  • Médecine et sciences de la santé
  • Médecine et sciences de la santé – Mémoires
  • View Document
  •   Savoirs UdeS Home
  • Médecine et sciences de la santé
  • Médecine et sciences de la santé – Mémoires
  • View Document
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Browse

All of Savoirs UdeSDomains & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsDirectorsThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsDirectors

My Account

Login

Statistics

View Usage Statistics

Caractérisation du mécanisme de régulation négative de l'ARNm hns par le petit ARN régulateur DsrA chez Escherichia coli

Thumbnail
View/Open
Morissette_Audrey_MSc_2010.pdf (20.73Mb)
Publication date
2010
Author(s)
Morissette, Audrey
Subject
Petit ARN régulateur
 
RNase E
 
Hfq
 
Dégradosome
 
Hns
 
DsrA
Show full document record
Abstract
DsrA est un petit ARN régulateur que l'on retrouve chez plusieurs espèces bactériennes, notamment Escherichia coli non-pathogène et pathogène. DsrA est exprimé principalement lorsque la bactérie est dans un environnement température suboptimale (<37 [degrés Celsius]). En conditions d'expression de DsrA, on retrouve une forme pleine longueur de 85 nucléotides et une forme tronquée de 60 nucléotides. Il a été montré que DsrA, dans sa forme pleine longueur ou tronquée, peut diminuer l'initiation de la traduction de l'ARNm hns , codant pour la protéine H-NS, un régulateur majeur de la transcription qui module près de 5% des gènes chez E. coli . Toutefois, les mécanismes impliqués dans la répression traductionnelle d'hns par DsrA n'ont pas été caractérisés. Les travaux présentés dans ce mémoire démontrent que DsrA bloque l'initiation de la traduction d'hns en s'appariant immédiatement en aval du codon d'initiation de la traduction. De plus, DsrA provoque la dégradation de l'ARNm hns en recrutant le complexe dégradosome ARN. La RNase E, qui fait partie de ce complexe, va cliver l'ARNm au nucléotide 131 dans la région codante du gène, soit 80 nucléotides en aval de l'appariement entre hns et DsrA. Ce clivage va provoquer la dégradation rapide de l'ARNm hns par les exoribonucléases de E. coli . Mes travaux de maîtrise ont abouti à un modèle d'action de DsrA sur hns qui pourrait inclure les autres cibles négatives de DsrA. De plus, ils suggèrent que les sRNA semblent partager le même mécanisme général de dégradation des ARNm. Ces travaux démontrent également que l'extrémité 5' de DsrA tronqué est monophosphate ce qui suggère un clivage par une ribonucléase. Toutefois aucune ribonucléase connue d' E. coli ne semble produire la forme tronquée de DsrA, bien que l'exoribonucléase PNPase semble influencer sa dégradation. Ces travaux démontrent également l'impact des protéines RppH et CsdA dans la dégradation de l'ARNm hns à 25 [degrés Celsius], c'est-à-dire lorsque DsrA est naturellement exprimé. Ces protéines sont importantes pour la stabilité de hns et pour sa dégradation en présence de DsrA. Toutefois, le mécanisme d'action de ces protéines n'a pas été déterminé.
URI
http://hdl.handle.net/11143/5572
Collection
  • Médecine et sciences de la santé – Mémoires [1600]

DSpace software [version 5.4 XMLUI], copyright © 2002-2015  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback
 

 


DSpace software [version 5.4 XMLUI], copyright © 2002-2015  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback