Interaction directe entre les arrestines et la protéine hétérotrimérique Gq

Abstract

La stimulation des RCPGs par l'agoniste mène à l'activation d'une protéine G hétérotrimérique, qui elle, engendre une cascade d'évènements cellulaires. Ces récepteurs ayant été stimulés, se doivent d'être inactivés (désensibilisés) et resensibilisés afin de pouvoir répondre aux changements rapides de concentration d'agoniste. La désensibilisation dite homologue des RCPGs est engendrée par leur phosphorylation, suivi par la liaison des [bêta]-arrestines sur certains sites spécifiques de ces récepteurs. Depuis quelque temps, de plus en plus d'études suggèrent un rôle important des évènements de signalisation dans la régulation de l'endocytose. Des molécules de signalisation telles les petites protéines G dont ARF6 et Rho, semblent jouer un rôle important dans le contrôle du trafic membranaire. Des travaux précédents réalisés dans notre laboratoire, ont permis de démontrer que la signalisation via G[alpha]q pouvait induire l'internalisation de RCPGs, dont le récepteur du TXA[indice inférieur 2], qui s'y trouve à l'étude. Nous avons aussi observé que G[alpha]q est retrouvée en complexe avec la petite protéine G ARF6 et ARNO (GEF de ARF6). De plus, selon la littérature, on retrouve un complexe formé des arrestines non-visuelles avec ARF6 et ARNO. Suite à cette observation, nous avons voulu vérifier si ces arrestines non-visuelles pouvaient se trouver en complexe avec la protéine hétérotrimérique Gq."--Résumé abrégé par UMI.