Étude de la stabilité structurale de l'homodimère de Max et des prodomaines de convertases de type subtilisines

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Publication date
2005Author(s)
Gagnon, Frédéric
Abstract
Max est un membre d'une famille de facteurs de transcription ayant un domaine commun b-HLH-LZ (région basique-Hélice 1-Loop-Hélice2-Leucine Zipper). Il est le partenaire obligatoire de c-Myc et Mad. Contrairement à ces deux dernières protéines, Max est capable d'homodimériser et de lier par sa région basique les séquences d'ADN E-Box (CACGTG), situés dans les gènes promoteurs cibles de c-Myc. La surexpression de Max dans les cellules a été démontrée capable de réduire l'activité transcriptionelle de c-Myc en occupant les mêmes sites E-Box. Un homodimère plus stable de Max (et par le fait même, un complexe Max:E-Box plus stable) pourrait avoir une meilleure capacité pour réprimer l'activité de l'oncogène c-Myc. Afin d'améliorer la stabilité de l'homodimère de Max et de son complexe avec l'ADN, nous avons développé un double mutant de la protéine."--résumé abrégé par UMI.