Implication du domaine cytoplasmique terminal de la sous-unité [bêta]4A des intégrines pour l'adhésion chez les cellules épithéliales intestinales

Abstract

Les récepteurs de la famille des intégrines jouent un rôle important dans la médiation des interactions cellulaires avec la matrice. L'étude de l'intégrine [alpha]6[bêta]4 chez les cellules épithéliales intestinales humaines a conduit à l'identification de deux formes distinctes de la sous-unité [bêta]4A exprimées en fonction de l'état de différenciation : une sous-unité [bêta]4A courante qui est retrouvée chez les cellules différenciées et un variant apparemment inactif pour l'adhésion à la laminine auquel il manque un court fragment C-terminal du domaine cytoplasmique ([bêta]4Actd-) chez les cellules indifférenciées. L'objectif du présent travail visait à développer les outils appropriés en vue de déterminer l'implication du domaine cytoplasmique terminal de la sous-unité [bêta]4A sur la fonction du récepteur. Dans ce but, les ADNc de [bêta]4A (complet) et de [bêta]4Actd-HA (tronqué : délétion des 100 pb encodant le domaine ctd de l'ADNc de [bêta]4A plus l'ajout d'une séquence codant pour le marqueur HA) ont été clonés dans le vecteur d'expression pLN/CX2 afin d'effectuer des infections rétrovirales dans des cellules intestinales indifférenciées HIEC. Ceci avait pour but de produire des populations de cellules HIEC surexprimant [bêta]4A ou [bêta]4Actd-HA de manière stable."--Résumé abrégé par UMI.