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dc.contributor.advisorGuillemette, Gaétanfr
dc.contributor.authorBellemare, Juliefr
dc.date.accessioned2014-05-15T18:37:10Z
dc.date.available2014-05-15T18:37:10Z
dc.date.created2000fr
dc.date.issued2000fr
dc.identifier.isbn0612617092fr
dc.identifier.urihttp://savoirs.usherbrooke.ca/handle/11143/3205
dc.description.abstractLe récepteur AT [indice] 4 reconnaît spécifiquement le fragment 3-8 de l'Ang II (appelé Ang IV). Il est distinct des récepteurs AT [indice] 1 et AT [indice] 2 de l'Ang II. Dans cette étude, nous avons voulu vérifier si l'affinité de l'Ang II pour le récepteur AT [indice] 4 n'était pas simplement due à sa dégradation en Ang IV. Des études de liaison ont donc ét [i.e. été] réalisées en présence d'inhibiteurs d'aminopeptidases et de sérine protéases. La diminution de l'affnité de l'Ang II pour le récepteur AT [indice] 4 en présence d'inhibiteurs de protéases suggère que l'Ang II a une affinité réelle très faible (>2 × 10 [exposant] -6 M) pour le récepteur AT [indice] 4 et qu'une partie de son affinité apparente est due à sa dégradation en Ang IV dans les conditions utilisées pour les études de liaison. À la lumière de ces résultats, on peut conclure que même si l'Ang II et l'Ang IV ont des mécanismes d'action et des fonctions biologiques différentes, ces deux peptides issus d'un même précurseur possèdent certains déterminants fonctionnels communs."--Résumé abrégé par UMI.fr
dc.language.isofrefr
dc.publisherUniversité de Sherbrookefr
dc.rights© Julie Bellemarefr
dc.titlePropriétés pharmacologiques d'analogues de l'angiotensine IVfr
dc.typeMémoirefr
tme.degree.disciplinePharmacologiefr
tme.degree.grantorFaculté de médecine et des sciences de la santéfr
tme.degree.levelMaîtrisefr
tme.degree.nameM. Sc.fr


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