| dc.description.abstract | À l'aide d'une approche de mutagenèse dirigée, nous avons créé des récepteurs recombinants ne possédant plus de sites consensus (N-X-S/T) pour la N-glycosylation. Les trois asparagines ont été mutées en aspartate afin de ne pas changer l'aspect global de l'acide aminé tout en éliminant le site consensus pour la N-glycosylation. Les sept combinaisons de mutants déglycosylés (soit trois simples, trois doubles, et une triple mutation) ont été construites afin d'évaluer l'importance de chacun de ces sites. Un analogue photoactivable de l'Ang II, le L-Bpa[indice supérieur 8] nous a permis de confirmer l'expression membranaire des sept récepteurs mutants. Des études de liaison ont permis de déterminer l'impact de chacun des sites de N-glycosylation dans l'affinité du récepteur AT[indice inférieur 1] pour l'antagoniste (Sar[indice supérieur 1],Ile[indice supérieur 8]) Ang II. Elles nous ont aussi permis d'évaluer quantitativement le niveau d'expression des récepteurs mutants à la surface cellulaire. De plus, une étude de production du second messager inositol trisphosphate (IP[indice inférieur 3]) a été effectuée afin d'évaluer la fonctionnalité des récepteurs mutants."--Résumé abrégé par UMI. | fr |
