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dc.contributor.advisorBoulanger, Yvan
dc.contributor.authorKhiat, Abdesslem
dc.date.accessioned2021-02-12T18:52:47Z
dc.date.available2021-02-12T18:52:47Z
dc.date.created1996
dc.date.issued1996
dc.identifier.isbn0612154432
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/18064
dc.description.abstractDans le cadre de la relation structure-activité, nous avons déterminé et analysé par RMN et modélisation moléculaire les structures de quelques peptides. Dans un premier temps, nous avons déterminé et analysé les structures tridimensionnelles du h-CGRP 1-37, de son antagoniste le h-CGRP 8-37 et des analogues de ce dernier (Ala¹⁷- Ala²⁰ - et Ala²¹ - hCGRP 8-37). Nous avons montré que le h-CGRP est caractérisé par un segment N-terminal rigide, par une hélice dans le segment (Val⁸- Leu¹⁶) et par un tournant y dans le segment (Ser¹⁹- Gly²¹). Par contre la structure du h­-CGRP 8-37 est moins définie, notamment la structure en hélice n'est plus présente. Dans ce cas, nous avons suggéré que la structure en hélice est stabilisée par des liens hydrogène qui interviennent entre le pont disulfure (Cys²- Cys⁷) et le segment en hélice. Dans le cas des analogues Ala¹⁷- Ala²⁰ - et Ala²¹ - hCGRP 8-37, nous avons montré la conservation de la structure tridimensionnelle du segment C-terminal (Asn³¹- Phe³⁷) dans les trois analogues hCGRP 8-37, Ala¹⁷- Ala²⁰ - hCGRP 8-37, d'où l'importance du segment C-terminal pour l'activité antagoniste. Dans un deuxième temps, nous avons déterminé les déplacements chimiques en fonction de la température des protons amides NH de la motiline 1-12 et de dix de ses analogues (CH₂NH¹⁻² - (CH₂NH)²⁻³ ... (CH₂NH)¹⁰⁻¹¹ -motiline 1-12. Par la suite, les structures tridimensionnelles des trois analogues motiline 1-12, CH₂NH¹⁻²-, (CH₂NH)⁴⁻⁵-motiline 1-12 ont été étudiées. Ces données montrent une structure tridimensionnelle similaire pour les analogues motiline 1-12, (CH₂NH)¹⁻²- , (CH₂NH)²⁻³- motiline 1-12 sur le segment C-terminal, d'où son importance dans l'activité biologique. Dans le cadre de la mécanique moléculaire, nous avons exploré l'espace comformationnel accessible au peptide YSPTSPSY, élucidé sa conformation libre et liée à un fragment d'ADN, son mode d'intercalation et les interactions intermoléculaires mises en jeu, ainsi que les changements conformationnels du fragment d(GACGTC)₂ de l'ADN en double hélice.
dc.language.isofre
dc.publisherUniversité de Sherbrooke
dc.rights© Abdesslem Khiat
dc.subjectPeptides
dc.subjectRésonance magnétique nucléaire
dc.subjectMolécules
dc.titleStructures tridimensionnelles de peptides par RMN et modélisation moléculaire
dc.typeThèse
tme.degree.disciplineChimie
tme.degree.grantorFaculté des sciences
tme.degree.levelDoctorat
tme.degree.namePh.D.


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