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dc.contributor.advisorBeaudoin, Adrien R.
dc.contributor.authorBattistini, Bruno
dc.date.accessioned2019-12-06T21:11:28Z
dc.date.available2019-12-06T21:11:28Z
dc.date.created1989
dc.date.issued1989
dc.identifier.isbn0315762357
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/16299
dc.description.abstractCette recherche fut entreprise et complétée dans le but de définir et d'approfondir le phénomène d'exfoliation membranaire mieux connu sous l'expression de "shedding" membranaire. Des travaux récents ont démontré l'existence de structures vésiculaires dans le jus pancréatique du rat et du porc. D'autres études ont aussi mis en évidence des structures ou arrangements lipoprotéiques semblables au sein des fluides de la prostate humaine et de l'oviducte du poulet. Au cours de ce travail, nous nous sommes proposés d'analyser plus spécifiquement les fluides excrétés et sécrétés par le pancréas, le foie et le rein chez le rat. Afin d'évaluer l'exfoliation des membranes luminales, nous avons mesuré trois marqueurs enzymatiques associés aux membranes biologiques: la gamma-glutamyltranspeptidase (GGT), la phosphatase alcaline (AlP) ainsi que la phosphatase acide (AcP). Nos résultats démontrent que dans le jus pancréatique, la bile et l'urine, seule la gamma­glutamyl-transpeptidase, une glycoprotéine membranaire, s'associe à un complexe de haut poids moléculaire insoluble et sédimentable. Des études par ultracentrifugation, chromatographie (filtration sur gel) et électrophorèse (gel d'acrylamide) révèlent la présence de cette transpeptidase, associée à une fraction sédimentable. Quant aux deux enzymes phosphatasiques, il appert que seule la phosphatase alcaline urinaire est sédimentable. Dans la bile et le jus pancréatique, l'AlP et l'AcP présentent un caractère soluble. Dans le cas de la GGT pancréatique du rat, nos résultats montrent qu'en plus d'être associée à des fragments membranaires, la quantité d'enzyme sécrétée (reconnu comme protéine de la membrane de grains de zymogène par Cameron et al. (1986)) augmente considérablement lors d'une stimulation à la caeruléine. En condition non­stimulée, la sortie de la gamma-glutamyltranspeptidase n'est cependant pas proportionnelle à celle des protéines du grain de zymogène. Cette cinétique de sortie particulière se distingue de celle de la GP-2, la glycoprotéine principale de la membrane de grains de zymogène du pancréas exocrine. En résumé, les membranes plasmiques de trois organes, soit le foie (hépatocytes et cellules des canalicules biliaires), le rein (tubule contourné proximal) et le pancréas (cellule acineuse) présentent un relâchement spontané de fragments ou vésicules membranaires dans la lumière, auxquels on retrouve associée la GGT, enzyme retrouvée dans la bile, l'urine et le jus pancréatique en condition normale.
dc.language.isofre
dc.publisherUniversité de Sherbrooke
dc.rights© Bruno Battistini
dc.subjectPancréas
dc.subjectSécrétions
dc.subjectPhysiologie
dc.subjectBile
dc.subjectAppareil urinaire
dc.titleProcessus d'exfoliation membranaire au niveau du foie, du rein et du pancréas exocrine
dc.typeMémoire
tme.degree.disciplineBiologie
tme.degree.grantorFaculté des sciences
tme.degree.levelMaîtrise
tme.degree.nameM. Sc.


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