Show simple document record

dc.contributor.advisor[non identifié]
dc.contributor.authorFontanell, Alexis
dc.date.accessioned2018-12-05T16:17:54Z
dc.date.available2018-12-05T16:17:54Z
dc.date.created1992
dc.date.issued1992
dc.identifier.isbn0315850876
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/14418
dc.description.abstractLes protéines de racines de soja en condition d'anaérobiose peuvent être regroupées selon trois classes. Les protéines de la classe I voient leur concentration relative augmenter un certain nombre de fois ; au moins 28 de ces protéines ont été mises en évidence par marquage radioactif in vivo. La classe II recouvre des protéines telles la glucose phosphate isomérase (GPI), la sucrase et la malate déhydrogénase (MD), dont les activités spécifiques restent constantes, que les racines soient induites ou non. Enfin à la classe III correspondent les enzymes telles la péroxydase dont l'activité spécifique décroît de façon drastique (plus de 90%) après un jour d'anaérobiose. Au sein des protéines de classe I, la lactate déhydrogénase (LDH) exhibe un profil d'induction distinct des autres enzymes. Elle a été purifiée 2360 fois jusqu'à homogénéité; pour ce faire des colonnes de chromatographie échangeuse d'ions, d'hydroxyapatite, d'affinité et hydrophobe ont été utilisées. Le poids moléculaire de l'holoenzyme est de 150,000 +/- 5,000 daltons. Des gels de polyacrylamide à deux dimensions (isoélectrofocalisation et SDS-PAGE) ont révélé deux sous-unité polypeptidiques de poids moléculaire 36,000 +/- 1,000 et 37,000 +/- 1,000 daltons et de point isoélectrique de 5.9 et 6.5 respectivement. D'autre part des gels de polyacrylamide en conditions non dénaturantes et d'isoélectrofocalisation mettent en évidence 5 isoenzymes tétramèriques dont les pl varient de 6.0 à 6.5. Ces résultats suggèrent que les 5 isoenzymes de LDH proviennent de l'association aléatoire des produits de deux gènes différents mais semble-t-il relativement proches. Des études de cinétiques montrent une inhibition à haute concentration d'acide lactique et une cinétique biphasique avec le NAD.
dc.language.isofre
dc.publisherUniversité de Sherbrooke
dc.rights©Alexis Fontanell
dc.titleÉtude de l'induction des protéines par anaérobiose chez le soja : purification et caractérisation de la L-(+)-Lactate déhydrogénase de soja
dc.typeMémoire
tme.degree.disciplineMicrobiologie
tme.degree.grantorFaculté de médecine et des sciences de la santé
tme.degree.levelMaîtrise
tme.degree.nameM. Sc.


Files in this document

Thumbnail

This document appears in the following Collection(s)

Show simple document record