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dc.contributor.advisor[non identifié]
dc.contributor.authorLareau, François
dc.date.accessioned2018-12-04T20:14:24Z
dc.date.available2018-12-04T20:14:24Z
dc.date.created1996
dc.date.issued1996
dc.identifier.isbn0612095487
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/14377
dc.description.abstractLes viroïdes ont une énorme importance scientifique puisqu'ils sont les plus petits réplicons et organismes connus, puisqu'il est probable qu'ils soient des reliques vivantes d'un monde à ARN et finalement puisqu'ils sont des modèles très simples et donc idéaux pour l'étude de la structure et de la fonction de l'ARN. Ils sont des pathogènes des plantes supérieures qui sont formés d'ARN simple brin circulaire et qui, contrairement aux virus, ne sont pas encapsidés. De plus, ils ne codent pour aucune protéine; leur enzyme de réplication est donc une enzyme de l'hôte. La présence de multimères linéaires de séquences de viroïdes dans les cellules de plantes infectées a conduit à postuler que leur réplication s'effectue par cercle roulant. Ce mécanisme implique la synthèse d'une séquence de polarité opposée et multimérique, l'excision et la circularisation des monomères. Les mêmes étapes sont répétées avec des séquences de polarité opposée pour donner la progéniture. Les viroïdes sont subdivisés en deux groupes selon leur séquence et certaines caractéristiques biochimiques. Les viroïdes du groupe A sont ceux ayant la propriété de s'autocouper de façon catalytique à un site précis, tandis que ceux du groupe B démontrent la conservation des cinq domaines de séquence qui les composent. Plusieurs évidences suggèrent que l'ARN polymérase II de l'hôte est l'enzyme de réplication des viroïdes du groupe B. Nous avons investigué l'implication de l'ARN pol II pour vérifier si elle supporte la réplication d'une des espèces du groupe A, PLMVd, le viroïde de la mosaïque latente de la pêche. Un phénomène très intéressant de cette réplication est la coupure des brins multimériques en monomères. Chez les viroïdes du groupe A, cette coupure est catalysée par un motif d'ARN pouvant adopter une structure secondaire catalytique, la tête de marteau. Nous avons aussi étudié le mécanisme d'autocoupure chez PLMVd. Pour leur part, les viroïdes du groupe B nécessitent des facteurs de l'hôte pour cette coupure. Les études ici décrites visaient initialement à obtenir une synthèse in vitro de PLMVd à partir de l'ARN polymérase II purifiée du germe de blé, ainsi qu'à déterminer le mécanisme de l'autocoupure de ce viroïde. Les expériences et le cheminement nous permettant de suggérer l'hypothèse que l'ARN polymérase II n'est pas l'enzyme de réplication des viroïdes du groupe A, qui utiliseraient une polymérase plus ancienne ne se retrouvant possiblement pas dans le noyau cellulaire, sont rapportées. De plus, des expériences démontrant que le mécanisme d'autocoupure de PLMVd s'effectue par une structure en simple tête de marteau et que l'efficacité de cette réaction est gouvernée par la stabilité du bras gauche de la molécule de ce viroïde sont rapportées.
dc.language.isofre
dc.publisherUniversité de Sherbrooke
dc.rights©François Lareau
dc.titleÉtude d'éléments de la réplication du viroïde de la mosaïque latente du pêcher
dc.typeMémoire
tme.degree.disciplineBiochimie
tme.degree.grantorFaculté de médecine et des sciences de la santé
tme.degree.levelMaîtrise
tme.degree.nameM. Sc.


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