Show simple document record

dc.contributor.advisor[non identifié]
dc.contributor.authorAzzi, Arezki
dc.date.accessioned2018-12-04T20:13:31Z
dc.date.available2018-12-04T20:13:31Z
dc.date.created1991
dc.date.issued1991
dc.identifier.isbn0315818875
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11143/14351
dc.description.abstractLe système xylanolytique de Bacillus stearothermophilus est composé des activités xylanase et ?-xylosidase. Ces activités sont mesurées au cours de la culture de la souche sur milieu riche en xylan. La xylanase et la ?-xylosidase ont été purifiées 224 et 190 fois respectivement jusqu'à homogénéité par une combinaison de techniques de chromatographie à interaction hydrophobe, à échange anionique, de filtration sur gel et par électrophorèse préparative. La xylanase est une enzyme tétramérique (158 kDa) composées de sous unités ayant le même poids moléculaire (43 kDa). L'activité maximale se situe entre le pH 7 et 8, l'enzyme est encore active à pH 10. La xylanase est thermostable, elle retient complètement l'activité à 55°C pendant 48 heures et a une demi-vie de 2 heures 10 min à 70 °C à pH 7.0. L'enzyme est dépourvue d'activité cellulase et possède une grande spécificité pour le xylan. L'hydrolyse enzymatique montre que la xylanase est une endo xylanase capable d'hydrolyser le xylane en libérant principalement du xylobiose et du xylose en quantités de trace. Les études cinétiques d'hydrolyse du xylane montrent une inhibition à hautes concentrations de substrat. On estime un Km de 3.33 mg de xylan/ml et un Vmax de 250 unités/mg à 55°C et pH 7.0. L'activité B-xylosidase correspond à une enzyme trimérique (210 kDa) ayant 3 sous-unités de poids moléculaire identique (78 kDa). La ?-xylosidase a une activité maximale à pH 5.5 et retient toute son activité quand elle est incubée pendant 48 heures à 60°C. Le demi-vie est de 3.5 heures à 70 °C. L'enzyme possède une activité sur le p-nitrophényl-?-D-xylose et sur le xylobiose. La cinétique d'hydrolyse du p-nitrophényl-?-D-xylose est linéaire avec Km de 0.5 mM et un Vmax de 2200 unités/mg à 55°C et pH 5.5. L'action de la xylanase et la ?xylosidase sur le xylane produit principalement du xylose et du xylobiose. La xylanase possède des caractéristiques compatibles avec son utilisation pour le blanchiment des pâtes à papier.
dc.language.isofre
dc.publisherUniversité de Sherbrooke
dc.rights©Arezki Azzi
dc.titlePurification et caractérisation d'une xylanase et d'une B-xylosidase thermostables de Bacillus stearothermophilus
dc.typeMémoire
tme.degree.disciplineBiochimie
tme.degree.grantorFaculté de médecine et des sciences de la santé
tme.degree.levelMaîtrise
tme.degree.nameM. Sc.


Files in this document

Thumbnail

This document appears in the following Collection(s)

Show simple document record