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dc.contributor.advisorCabana, Hubertfr
dc.contributor.advisorJones, J. Peterfr
dc.contributor.authorArsenault, Alexandrefr
dc.date.accessioned2014-05-14T19:56:58Z
dc.date.available2014-05-14T19:56:58Z
dc.date.created2011fr
dc.date.issued2011fr
dc.identifier.isbn9780494837399fr
dc.identifier.urihttp://savoirs.usherbrooke.ca/handle/11143/1633
dc.description.abstractLa laccase est une enzyme ayant une faible spécificité qui peut dégrader de nombreux contaminants présents dans l'environnement. Son utilisation dans des procédés de bioremédiation est donc appelée à augmenter dans les années à venir. Il est donc important d'améliorer le potentiel d'utilisation de cette enzyme en la rendant réutilisable et plus stable qu'à l'état naturel. Plusieurs techniques d'immobilisation/insolubilisation sont déjà disponibles mais la plupart utilisent un agent toxique pour plusieurs espèces. Cette étude cherche donc à remplacer ce produit toxique par un agent biodégradable, le chitosane, ayant peu d'effets sur l'environnement dans la formation d'agrégats d'enzymes réticulés [ cross-linked enzyme aggregates (CLEAs)]. Les conditions de formation de ces biocatalyseurs ont été optimisées dans le but d'obtenir un produit actif et stable. Ces CLEAs ont également été caractérisées en termes de capacité catalytiques [i.e. catalytique], de stabilité thermique et face aux dénaturants chimiques ainsi qu'en terme de dimensions.fr
dc.language.isofrefr
dc.publisherUniversité de Sherbrookefr
dc.rights© Alexandre Arsenaultfr
dc.subjectOptimisationfr
dc.subjectInsolubilisationfr
dc.subjectChitosanefr
dc.subjectCLEAsfr
dc.subjectLaccasefr
dc.titleProduction et caractérisation de biocatalyseurs insolubles et laccase par l'action du chitosane comme agent de réticulationfr
dc.typeMémoirefr
tme.degree.disciplineGénie civilfr
tme.degree.grantorFaculté de géniefr
tme.degree.levelMaîtrisefr
tme.degree.nameM. Sc. A.fr


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